| Фибронектин |
|
Таким образом, считается, что фибронектин непосредственно участвует в прикреплении, распространении и миграции клеток. Кроме того, он может усиливать чувствительность определенных клеток, например эндотелия капилляров, к пролиферативным стимулам факторов роста. Ламинин — гликопротеид, наиболее представленный в базальной мембране. Это крупномолекулярный белок (мол. масса 800—1000 кДа), стабилизирующий структуру базальной мембраны путем формирования мостиков между коллагеном IV типа, фибронектином и гепарансульфатпротеогликаном. Через интегриновые рецепторы ламинин связывается с клеточной поверхностью, обеспечивая, как и фибронектин, прикрепление клеток к субстратам соединительной ткани. In vitro он влияет на рост, выживаемость, дифференцировку и подвижность клеток многих типов. В культуре эндотелиальных клеток, подвергшихся воздействию ЭФР, этот белок вызывает упорядочение клеток и последующее формирование капиллярных трубочек, т. е. узловое событие в ангиогенезе. Кстати, другие белки внеклеточного матрикса тоже способны стимулировать формирование капилляров in vitro. Молекулярные механизмы контроля компонентов внеклеточного матрикса за ростом и дифференцировкой клеток, остаются менее ясными, чем те, которые контролирует стимуляцию клеток со стороны факторов роста. Однако предполагается, что рецепторы для факторов роста и разных молекул внеклеточного матрикса могут использовать общий внутриклеточный сигнальный механизм. Например, прикрепление клеток к фибронектину стимулирует синтез Р1Р2, который гидролизуется в 1Р3 и ДАГ фосфолипазой С-у и в ответ на действие факторов роста усиливает гидролиз Р1Р2. |